Cofattore molibdeno: differenze tra le versioni

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Nella biosintesi batterica le proteine '''[[MoaA]]''' e '''[[MoaC]]''' sono coinvolte nella trasformazione del GTP in precursore Z.

MoaA appartiene alla superfamiglia degli enzimi [[metilasi]] dipendenti dal [[coenzima]] [[S-adenosil metionina]] (SAM), le quali con [[centri di ferro-zolfo|centri ferro-zolfo]] [4Fe-4S]²⁺ formano un [[radicale libero|radicale]] mediante la divisione riduttiva del SAM. Caratteristica delle proteine MoaA è di contenere addirittura due centri ferro-zolfo. Il ruolo di MoaC non è ancora molto chiaro, due possibili funzioni gli sono state supposte. La prima è di enzima accetoreaccettore del radicale formato dalla MoaA, visto che molti enzimi dipendenti dal coenzima SAM richiedono un'altra proteina nella quale trasferire il radicale. La seconda funzione possibile è il coinvolgimento nella separazione del gruppo [[pirofosfato]], formando il gruppo ciclofosfato del precursore Z<ref name=autogenerato1>{{Cita pubblicazione| doi = 10.1074/jbc.M313398200| issn = 0021-9258| volume = 279| numero = 33| pagine = 34721-34732| cognome = Hänzelmann| nome = Petra| coautori = Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin| titolo = Characterization of MOCS1A, an oxygen-sensitive iron-sulfur protein involved in human molybdenum cofactor biosynthesis| rivista = The Journal of biological chemistry| data=13 agosto 2004}}</ref>.

Le analoghe proteine umane a MoaA e MoaC sono conosciute come MOCS1A e MOCS1B, rispettivamente<ref name=autogenerato1 />.