Sito attivo
Il sito attivo di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami. La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.
Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa carica, idrofobicità e impedimento sterico) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di protoni o sono implicati nel legame con un cofattore quale il piridossale, la tiamina o il NAD. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.
Col termine sito attivo si indica anche, in generale, le particolari zone della struttura di un catalizzatore che sono attivamente implicate nel processo di catalisi in fase solida. Ad esempio, comuni siti attivi sono i gruppi -OH presenti nella silice e le vacanze all'interno dei cristalli.
Azione
I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami covalenti temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la reazione. In questo modo il sito attivo modifica il meccanismo di reazione conducendo a un percorso al quale è associato minore energia di attivazione. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.
Ipotesi
Studi recenti hanno notato che il sito attivo è modellabile, cioè ha la capacità di adattarsi al substrato, modificando la conformazione dell'enzima. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.[senza fonte]
