Cofattore molibdeno

Cofattore molibdeno
Nomi alternativi
	Moco
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare	C10H12Mo1Mo1N5O8P1S2
Massa molecolare (u)	521,27
Numero CAS	872689-63-9
PubChem	135564989
DrugBank	DBDB02137
SMILES	[S-]C1=C([S-])C(N2)C(OC1COP(O)(O)=O)NC3=C2C(N=C(N)N3)=O.O=[Mo+2]=O
Indicazioni di sicurezza

Il cofattore molibdeno è un cofattore derivante dalla complessazione di uno ione molibdeno da parte della molibdopterina. È conosciuto in letteratura come Moco dalla abbreviazione inglese di molybdenum cofactor ^[1] ^[2].

Moco in natura

Il Moco è contenuto nei molibdo-enzimi mononucleari^[3]. Tutti gli animali, le piante terrestri, alghe, eteroconti e certi funghi posseggono i geni per la biosintesi del Moco e molibdo-enzimi. Organismi spesso associati ad altri come tutti i parassiti, i lieviti e ciliati indipendenti non li possegono, ma si pensa che possano rifornirsi di Moco dall'organismo ospite^[4].

Note

^ James J. Truglio, Karsten Theis, Silke Leimkühler, Roberto Rappa, K. V. Rajagopalan, Caroline Kisker, Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus, in Structure, vol. 10, n. 1, 2002-01, pp. 115-125, DOI:10.1016/S0969-2126(01)00697-9, ISSN 0969-2126 (WC · ACNP).
^ Maria João Romão, Molybdenum and tungsten enzymes: a crystallographic and mechanistic overview, in Dalton Transactions, n. 21, 2009, pp. 4053-4068.
^ R. Hille, 10.1021/cr950061t The Mononuclear Molybdenum Enzymes, in Chemical reviews, vol. 96, 1996, pp. 2757-2816, DOI:DOI: 10.1021/cr950061t.
^ Yan Zhang, Vadim N Gladyshev, Molybdoproteomes and evolution of molybdenum utilization, in Journal of Molecular Biology, vol. 379, n. 4, 13 giugno 2008, pp. 881-899, DOI:10.1016/j.jmb.2008.03.051, ISSN 1089-8638 (WC · ACNP).

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[1] James J. Truglio, Karsten Theis, Silke Leimkühler, Roberto Rappa, K. V. Rajagopalan, Caroline Kisker, Crystal Structures of the Active and Alloxanthine-Inhibited Forms of Xanthine Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus, in Structure, vol. 10, n. 1, 2002-01, pp. 115-125, DOI:10.1016/S0969-2126(01)00697-9, ISSN 0969-2126 (WC · ACNP).

[2] Maria João Romão, Molybdenum and tungsten enzymes: a crystallographic and mechanistic overview, in Dalton Transactions, n. 21, 2009, pp. 4053-4068.

[3] R. Hille, 10.1021/cr950061t The Mononuclear Molybdenum Enzymes, in Chemical reviews, vol. 96, 1996, pp. 2757-2816, DOI:DOI: 10.1021/cr950061t.

[4] Yan Zhang, Vadim N Gladyshev, Molybdoproteomes and evolution of molybdenum utilization, in Journal of Molecular Biology, vol. 379, n. 4, 13 giugno 2008, pp. 881-899, DOI:10.1016/j.jmb.2008.03.051, ISSN 1089-8638 (WC · ACNP).

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