Trigger factor
Il trigger factor (TF) è un chaperone molecolare batterico che interagisce le proteine all'uscita del canale del ribosoma, in modo da facilitarne il ripiegamento.[1]
Struttura
Il trigger factor di E. coli è una proteina di 48 kDa che si associa al ribosoma attraverso un dominio N-terminale secondo un rapporto di 1:1.[1] Durante la sintesi di una proteina, il trigger factor fornisce un ambiente che previene interazioni intermolecolare scorrette all'interno della catena polipeptidica in uscita dal canale del ribosoma. Questa associazione rallenta il ripiegamento della proteina. [2] L'interazione tra il trigger factor e la proteina nascente previene che in quest'ultima vengano a formarsi interazioni scorrette.[3]Durante il ripiegamento i domini idrofobici vengono confinati all'interno della catena, e questo diminuisce l'affinità tra il ribosoma e il trigger factor, che si stacca. Nel caso di sintesi proteine multi-dominio il TF viene nuovamente reclutato all'uscita di nuova catena polipeptidica non ripiegata dal canale del ribosoma.
Note
- ^ a b c Timm Maier, Lars Ferbitz, Elke Deuerling, Nenad Ban, A cradle for new proteins: trigger factor at the ribosome., in Current Opinion in Structural Biology, n. 15, 2005.
- ^ Maier R., Scholz C., Schmidt FX., Dynamic association of trigger factor with protein substrate., in J Mol Biol, n. 314, 2001.
- ^ Patzelt H et al., Binding specificity of Escherichia coli trigger factor, in Proc Natl Acad Sci USA, n. 98, 2001.