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Odorant binding protein

Versione del 18 lug 2019 alle 16:16 di Lorenza Mariani (discussione | contributi) (Aggiunto Struttura, Funzione, La via di trasduzione del segnale e Riferimenti)
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Le Odorant binding proteins (OBPs) o proteine leganti gli odori sono piccole proteine solubili abbondanti nel secreto del muco nasale di molte specie animali e sono presenti in alta concentrazione (circa 10 mM) anche nella linfa sensillare dei sensilli chemosensoriali degli insetti. Queste proteine sono state inizialmente identificate in base alla loro capacità di legarsi con moderata affinità con degli odoranti radioattivi.[1] Inizialmente le Odorant binding proteins sono state descritte come trasportatori (carriers) delle molecole olfattive attraverso la mucosa nasale che ricopre l'epitelio olfattivo. Le molecole olfattive sono infatti generalmente di natura idrofobica e la mucosa nasale è uno strato acquoso che ricopre l'epitelio olfattivo. Negli ultimi due decenni vi è stata una intensa ricerca sulla funzione presunta di queste proteine, tuttavia, il ruolo fisiologico preciso di queste proteine ancora rimane sconosciuto.

Struttura

Le Odorant Binding Proteins sono caratterizzate da specifici domini composti da sei α-eliche collegate da tre ponti disolfuro.[2] Esse sono piccole proteine di peso molecolare di circa 14 kDa.[3] Le OBPs legano gli odoranti ai recettori accoppiati a proteine G (GPCRs) posti sulle ciglia che, come tali, possiedono sette domini idrofobici transmembrana, un dominio di legame sulla superficie extracellulare N-terminale ed un dominio di interazione con una specifica proteina G in quello intracellulare, costituito di norma dalla porzione C-terminale. La dimensione della famiglia di geni OR (recettori olfattivi) nei mammiferi è estremamente ampia e varia dai circa 700 geni nell'uomo (la metà dei quali sono funzionali) a oltre 1.200 geni nei roditori (di cui circa i due terzi sono funzionali).[4]

Funzione

Nei vertebrati, la percezione di odori e feromoni è mediata dalle Odorant Binding Proteins, piccole proteine ​​trasportatrici solubili che appartengono alla famiglia delle lipocaline e che sono presenti nell’area perirecettoriale. Quelle secrete dalla mucosa nasale sono chiamate appunto proteine ​​leganti gli odori (OBP) proprio per la loro attività di legame verso i composti organici volatili (VOCs).[5]

Per quanto riguarda la loro funzione, si ritiene che le OBPs aumentino la solubilità degli odoranti idrofobici legandoli e trasportandoli attraverso la linfa sensillare ai dendriti dei neuroni sensoriali.[6][7][8][9][10][11]

La via di trasduzione del segnale olfattivo

La percezione dell’odore nei vertebrati avviene nelle ciglia dei neuroni olfattivi sensoriali (OSNs)[12] ed è mediata principalmente dalla via di segnalazione cAMP dipendente.[13] Il legame tra le OBPs e gli odoranti sul recettore GPCR per essi specifico permette a questo di interagire con una proteina Golf, la quale, catalizzando la sostituzione del GDP con il GTP, si converte nella sua forma attiva. L’unità α attiva della proteina Golf , distaccandosi dalle unità β e γ, lega l’adenilil ciclasi III (AC), il quale a sua volta catalizza la sintesi di cAMP a partire da ATP.[14][15] L’aumento della concentrazione di cAMP provoca a sua volta l’apertura dei canali ionici regolati da nucleotidi ciclici (CNG) inducendo in tal modo l’ingresso di ioni Ca2+ e Na+ nel citoplasma della cellula, causandone la sua depolarizzazione.[16][17] L’iniziale depolarizzazione è ulteriormente amplificata dalla successiva attivazione di canali per il cloro attivati ​​dal Ca2+ che, fungendo da secondo messaggero, permette l’uscita di Clˉ dal citoplasma allo spazio extracellulare causando un’ulteriore depolarizzazione.[18] Questa depolarizzazione, indotta dall’ingresso di Na+ e Ca2+ e dalla conseguente fuoriuscita di Clˉ, si diffonde in tutto il neurone determinando l’apertura dei canali ionici voltaggio-dipendenti nell’assone del neurone sensoriale, lo scatenarsi del potenziale d’azione ed il rilascio del neurotrasmettitore nel terminale sinaptico del bulbo olfattivo.[19][20][21]

Riferimenti

  1. ^ P. Pelosi, N. E. Baldaccini e A. M. Pisanelli, Identification of a specific olfactory receptor for 2-isobutyl-3-methoxypyrazine, in The Biochemical Journal, vol. 201, n. 1, 1º gennaio 1982, pp. 245–248, DOI:10.1042/bj2010245. URL consultato il 18 luglio 2019.
  2. ^ Pelosi, P. (2005-01-01). "Diversity of Odorant-binding Proteins and Chemosensory Proteins in Insects". Chemical Senses. 30 (Supplement 1): i291–i292. doi:10.1093/chemse/bjh229. ISSN 0379-864X. PMID 15738163.
  3. ^ Laurie A. Graham e Peter L. Davies, The odorant-binding proteins of Drosophila melanogaster: annotation and characterization of a divergent gene family, in Gene, vol. 292, n. 1-2, 12 giugno 2002, pp. 43–55, DOI:10.1016/s0378-1119(02)00672-8. URL consultato il 18 luglio 2019.
  4. ^ Peter Mombaerts, Genes and ligands for odorant, vomeronasal and taste receptors, in Nature Reviews. Neuroscience, vol. 5, n. 4, 2004-4, pp. 263–278, DOI:10.1038/nrn1365. URL consultato il 18 luglio 2019.
  5. ^ (EN) P. Pelosi, The role of perireceptor events in vertebrate olfaction, in Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, vol. 58, n. 4, 1º aprile 2001, pp. 503–509, DOI:10.1007/PL00000875. URL consultato il 18 luglio 2019.
  6. ^ Carolina Gomez-Diaz, Jaime H. Reina e Christian Cambillau, Ligands for pheromone-sensing neurons are not conformationally activated odorant binding proteins, in PLoS biology, vol. 11, n. 4, 2013, pp. e1001546, DOI:10.1371/journal.pbio.1001546. URL consultato il 18 luglio 2019.
  7. ^ (EN) Benjamin H Sandler, Larisa Nikonova e Walter S Leal, Sexual attraction in the silkworm moth: structure of the pheromone-binding-protein–bombykol complex, in Chemistry & Biology, vol. 7, n. 2, 2000-2, pp. 143–151, DOI:10.1016/S1074-5521(00)00078-8. URL consultato il 18 luglio 2019.
  8. ^ R. G. Vogt, L. M. Riddiford e G. D. Prestwich, Kinetic properties of a sex pheromone-degrading enzyme: the sensillar esterase of Antheraea polyphemus, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 82, n. 24, 1985-12, pp. 8827–8831, DOI:10.1073/pnas.82.24.8827. URL consultato il 18 luglio 2019.
  9. ^ H. Wojtasek e W. S. Leal, Conformational change in the pheromone-binding protein from Bombyx mori induced by pH and by interaction with membranes, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 274, n. 43, 22 ottobre 1999, pp. 30950–30956, DOI:10.1074/jbc.274.43.30950. URL consultato il 18 luglio 2019.
  10. ^ Pingxi Xu, Rachel Atkinson e David N. M. Jones, Drosophila OBP LUSH is required for activity of pheromone-sensitive neurons, in Neuron, vol. 45, n. 2, 20 gennaio 2005, pp. 193–200, DOI:10.1016/j.neuron.2004.12.031. URL consultato il 18 luglio 2019.
  11. ^ Filipe G. Vieira e Julio Rozas, Comparative genomics of the odorant-binding and chemosensory protein gene families across the Arthropoda: origin and evolutionary history of the chemosensory system, in Genome Biology and Evolution, vol. 3, 2011, pp. 476–490, DOI:10.1093/gbe/evr033. URL consultato il 18 luglio 2019.
  12. ^ (EN) Leonardo Belluscio, Geoffrey H Gold e Adrianna Nemes, Mice Deficient in Golf Are Anosmic, in Neuron, vol. 20, n. 1, 1998-1, pp. 69–81, DOI:10.1016/S0896-6273(00)80435-3. URL consultato il 18 luglio 2019.
  13. ^ D. Schild e D. Restrepo, Transduction mechanisms in vertebrate olfactory receptor cells, in Physiological Reviews, vol. 78, n. 2, 1998-4, pp. 429–466, DOI:10.1152/physrev.1998.78.2.429. URL consultato il 18 luglio 2019.
  14. ^ H. A. Bakalyar e R. R. Reed, Identification of a specialized adenylyl cyclase that may mediate odorant detection, in Science (New York, N.Y.), vol. 250, n. 4986, 7 dicembre 1990, pp. 1403–1406, DOI:10.1126/science.2255909. URL consultato il 18 luglio 2019.
  15. ^ (EN) Scott T. Wong, Kien Trinh e Beth Hacker, Disruption of the Type III Adenylyl Cyclase Gene Leads to Peripheral and Behavioral Anosmia in Transgenic Mice, in Neuron, vol. 27, n. 3, 2000-9, pp. 487–497, DOI:10.1016/S0896-6273(00)00060-X. URL consultato il 18 luglio 2019.
  16. ^ R. S. Dhallan, K. W. Yau e K. A. Schrader, Primary structure and functional expression of a cyclic nucleotide-activated channel from olfactory neurons, in Nature, vol. 347, n. 6289, 13 settembre 1990, pp. 184–187, DOI:10.1038/347184a0. URL consultato il 18 luglio 2019.
  17. ^ (EN) Lisa J Brunet, Geoffrey H Gold e John Ngai, General Anosmia Caused by a Targeted Disruption of the Mouse Olfactory Cyclic Nucleotide–Gated Cation Channel, in Neuron, vol. 17, n. 4, 1996-10, pp. 681–693, DOI:10.1016/S0896-6273(00)80200-7. URL consultato il 18 luglio 2019.
  18. ^ (EN) Aaron B. Stephan, Eleen Y. Shum e Sarah Hirsh, ANO2 is the cilial calcium-activated chloride channel that may mediate olfactory amplification, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 106, n. 28, 14 luglio 2009, pp. 11776–11781, DOI:10.1073/pnas.0903304106. URL consultato il 18 luglio 2019.
  19. ^ (EN) Andrew Chess, Itamar Simon e Howard Cedar, Allelic inactivation regulates olfactory receptor gene expression, in Cell, vol. 78, n. 5, 1994-9, pp. 823–834, DOI:10.1016/S0092-8674(94)90562-2. URL consultato il 18 luglio 2019.
  20. ^ (EN) S. Serizawa, Negative Feedback Regulation Ensures the One Receptor-One Olfactory Neuron Rule in Mouse, in Science, vol. 302, n. 5653, 19 dicembre 2003, pp. 2088–2094, DOI:10.1126/science.1089122. URL consultato il 18 luglio 2019.
  21. ^ (EN) J. W. Lewcock e R. R. Reed, A feedback mechanism regulates monoallelic odorant receptor expression, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 101, n. 4, 27 gennaio 2004, pp. 1069–1074, DOI:10.1073/pnas.0307986100. URL consultato il 18 luglio 2019.
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