Perossidasi

Disambiguazione – Se stai cercando l'enzima specifico denominato perossidasi, vedi Perossidasi (enzima).

Si definisce perossidasi una grande famiglia di enzimi (numero EC 1.11^[1]) che catalizzano una reazione della forma:

Glutatione Perossidasi 1

ROOR' + elettrone donatore (2 e^-) + 2H⁺ ⇌ ROH + R'OH

Per molti di questi enzimi il substrato ottimale è il perossido di idrogeno, ma altri sono più attivi con idroperossidi organici come i perossidi lipidici. Le perossidasi possono contenere nei loro siti attivi un cofattore eme, o cisteina redox-attiva o residui di selenocisteina. La natura dell'elettrone donatore dipende molto dalla struttura dell'enzima. Per esempio la perossidasi ottenuta dalla pianta perenne Armoracia rusticana può usare una varietà di composti organici come elettroni donatori ed accettori. La perossidasi Horseradish ha un sito attivo accessibile e molti composti possono legarsi al sito della reazione. Per un enzima come la citocromo c perossidasi, i composti che donano elettroni sono molto specifici, perché vi è un sito attivo particolarmente chiuso. Mentre gli esatti meccanismi devono ancora essere delucidati, si sa che le perossidasi svolgono un ruolo importante nell'accrescere le difese dei vegetali agli organismi patogeni. ^[2]

Le perossidasi sono talvolta usate come marcatori istologici. La citocromo c perossidasi è usata come un soluto, modello facilmente purificato per la citocromo c ossidasi.

La glutatione perossidasi è una perossidasi umana, che contiene selenocisteina. Utilizza il glutatione come elettrone donatore ed è attiva dia con il perossido di idrogeno che con idroperossidi organici.

La beta amiloide, quando è legata all'eme ha mostrato avere attività di perossidasi^[3]

Differenti perossidasi

• NADH perossidasi (numero EC 1.11.1.1^[4]);
• NADPH perossidasi (numero EC 1.11.1.21^[5]);
• acido grasso perossidasi (numero EC 1.11.1.3^[6]);
• citocromo c perossidasi (numero EC 1.11.1.5^[7]);
• catalasi (numero EC 1.11.1.6^[8]);
• perossidasi propriamente detta (numero EC 1.11.1.7^[9]);
• ioduro perossidasi (numero EC 1.11.1.8^[10]);
• glutatione perossidasi (numero EC 1.11.1.9^[11]);
• cloruro perossidasi (numero EC 1.11.1.10^[12]);
• L-ascorbato perossidasi (numero EC 1.11.1.11^[13]);
• fosfolipide-idroperossido glutatione perossidasi (numero EC 1.11.1.12^[14]);
• manganese perossidasi (numero EC 1.11.1.13^[15]);
• lignina perossidasi (numero EC 1.11.1.14^[16]);
• perossiredossina (numero EC 1.11.1.15^[17]);
• perossidasi versatile (numero EC 1.11.1.16^[18]).

Note

1. ^ (EN) 1.11, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
2. ^ Karthikeyan M et al., Induction of resistance in host...,2005 Dec, [1]
3. ^ Fonte: PNAS
4. ^ (EN) 1.11.1.1, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
5. ^ (EN) 1.11.1.21, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
6. ^ (EN) 1.11.1.3, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
7. ^ (EN) 1.11.1.5, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
8. ^ (EN) 1.11.1.6, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
9. ^ (EN) 1.11.1.7, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
10. ^ (EN) 1.11.1.8, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
11. ^ (EN) 1.11.1.9, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
12. ^ (EN) 1.11.1.10, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
13. ^ (EN) 1.11.1.11, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
14. ^ (EN) 1.11.1.12, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
15. ^ (EN) 1.11.1.13, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
16. ^ (EN) 1.11.1.14, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
17. ^ (EN) 1.11.1.15, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
18. ^ (EN) 1.11.1.16, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Voci correlate

• catalasi
• emeproteina
• perossido