Sito attivo
Il sito attivo di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami. La struttura e le proprietà chimiche del sito attivo permettono il riconoscimento e il legame col substrato specifico.
Normalmente il sito attivo rappresenta una piccola tasca posta sulla superficie dell'enzima che contiene i residui (caratterizzati da una certa carica, idrofobicità e impedimento sterico) responsabili della specificità e i residui catalitici, i quali spesso agiscono da accettori o donatori di protoni o sono implicati nel legame con un cofattore quale il piridossale, la tiamina o il NAD. Il sito attivo è anche il punto su cui agiscono gli inibitori enzimatici.
Azione
I substrati si legano al sito attivo dell'enzima tramite legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami covalenti temporanei o una combinazione di questi legami. I residui del sito attivo agiscono da donatori o accettori di protoni o altri gruppi presenti sul substrato favorendo la reazione. In questo modo il sito attivo modifica il meccanismo di reazione conducendo a un percorso al quale è associato minore energia di attivazione. Il prodotto legato al sito attivo è solitamente instabile a causa del'impedimento sterico e quindi tende a essere liberato ricostituendo in tal modo l'enzima originario.
Ipotesi
Studi recenti hanno notato che il sito attivo è modellabile, cioè ha la capacità di adattarsi al substrato, modificando la conformazione dell'enzima. Si è ipotizzato, inoltre, che questa capacità di adattarsi faciliti le reazioni, modificando le molecole reagenti.[senza fonte]