Discussione:Amminoacido

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B Lievi problemi relativi all'accuratezza dei contenuti. Informazioni esaustive nella gran parte dei casi, ma alcuni aspetti non sono del tutto approfonditi o altri non sono direttamente attinenti. Il tema non è stabile e potrebbe in breve necessitare di aggiornamenti. (che significa?) B Lievi problemi di scrittura. Qualche inciampo nello stile. Linguaggio non sempre scorrevole. Strutturazione in paragrafi adeguata, ma ancora migliorabile sotto alcuni aspetti. (che significa?) C Seri problemi relativi alla verificabilità della voce. Carenza di fonti attendibili. Alcuni aspetti del tema sono completamente privi di fonti a supporto. Presenza o necessità del template {{cn}}. La delicatezza del tema richiede una speciale attenzione alle fonti. (che significa?) B Lievi problemi relativi alla dotazione di immagini e altri supporti grafici nella voce. Mancano alcuni file o altri sono inadeguati. (che significa?)
Note: fonti troppo scarse
Monitoraggio effettuato nel giugno 2017

Domanda per gli esperti: Esiste un impiego farmacologico degli amminoacidi (acido glutammico, omocisteina) che abbia dato qualche risultato nella cura dei disturbi psichici, in particolare dei disturbi autistici?

No, ho condotto una ricerca i questo senso e nessuno studio conferma l'ipotesi di un uso farmacologico degli aa in questo disturbo. The doc post...

Correzione rappresentazione dell'amminoacido generico

Ultimo commento: 13 anni fa2 commenti2 partecipanti alla discussione

Gentile Staff, ho corretto un'errore sulla struttura generica degli amminoacidi. Secondo la convenzione di Fischer quella struttura va rappresentata con R e H sopra e sotto, rispettivamente, perché così l'amminoacido ha una chiralità S. Gli amminoacidi ordinari, se si intendono quelli usati dall'uomo, sono tutti L, secondo Fischer, e tranne qualche caso, sono tutti di configurazione S. A presto --Daerlic 12:45, 17 gen 2008 (CET)Rispondi

Salve! Innanzi tutto grazie per aver inserito questo prezioso argomento! Volevo solo dirvi che nella sezione "Proprietà chimiche" ci sono due punti non propriamente esatti:

A PH fisiologico non tutti gli aa si trovano nella forma zwitterionica, questo vale solamente per gli aa con catena laterale non carica, dove la forma neutra è dovuta alla predominanza delle forme ionizzate dei gruppi alfa-carbossilico (COO-) ed alfa-amminico (NH3+) che complessivamente conferiscono agli aa carica netta uguale a zero. Il discorso è diverso per gli aa con catena laterale carica (acida e basica) dove alle cariche dei gruppi alfa-carbossilici e alfa-amminici si vanno ad aggiungere le forme ionizzate dei gruppi carichi della catena laterale, che a ph fisiologico si troveranno preferibilmente nella forma protonata o deprotonata a seconda del rispettivo valore di pKr. In particolare a PH fisiologico gli aa acidi (Asp, Glu) possiedono un gruppo carbossilico sulla catena laterale che si trova prevalentemente nella forma deprotonata (COO-), per cui l'aa complessivamente ha carica netta uguale a -1 (Forma anionica). Gli aa basici (Lys, Arg) possiedono sulla catena laterale un gruppo amminico che si trova prevalentemente nella forma protonata (NH3+), per cui l'aa complessivamente ha carica netta uguale a +1 (Forma cationica). In quest'ultimo gruppo rientra anche l'His, la quale possiede sull'anello imidazolico ben due gruppi ionizzabili (gruppo imminco e gruppo amminico), ognuno dei quali caratterizzato da un pK. In particolare il pK del gruppo imminico è di 6.7, per cui prossimo al ph fisiologico. Questo fa si che l'anello imidazolico dell'His in condizioni fisiologiche possa oscillare facilmente tra la forma deprotonata e quella protonata, a minime variazioni di ph. Questa proprietà viene sfrutata da molti enzimi, che utilizzano l'His per effettuare trasferimenti di protoni.

Sempre nella sezione propietà chimiche è riportato che tutti gli aa presentano attività ottica e che quindi possiedono un centro chirale (C-alfa). Questo vale per tutti gli aa tranne che per la Gly, la quale possiede come catena laterale un H, per cui il C-alfa non è un C chirale e quindi non può ruotare il piano di luce polarizzata.

Scusate se non ho modificato direttamente la voce, ma sono nuova, appena registrata, per cui non mi sembrava corretto. Ciao a tutti e buon lavoro! Naima3x0

Benvenuta e grazie per l'osservazione. Modificare una pagina è cosa corretta, anche se sei appena arrivata. --Paginazero - Ø 12:27, 7 feb 2012 (CET)Rispondi

=

Salve volevo segnalare che in alcuni testi gli amminoacidi si trovano con la dicitura "aminoacidi"--79.16.80.144 (msg) 18:09, 15 giu 2013 (CEST)Rispondi

Il prefisso italiano è "ammino-", col tempo si è imposto di fatto anche "amino-" ricalcato pari pari dall'inglese. --Paginazero - Ø 21:22, 15 giu 2013 (CEST)Rispondi

Proprietà chimiche

Ultimo commento: 3 anni fa1 commento1 partecipante alla discussione

Salve a tutti, nella tabella, dopo pKa1 e pKa2 compare una colonna pKr: non mi pare che sia spiegato cosa sia, è per caso arcinoto?--93.147.230.12 (msg) 17:38, 10 giu 2021 (CEST)PatrizioRispondi

Proprietà chimico-fisiche

Ultimo commento: 2 mesi fa6 commenti2 partecipanti alla discussione

Nella tabella c'è una colonna intitolata Polarità: tutti gli amminoacidi sono molecole polari, per l'alanina, che lì viene etichettata come apolare, ad esempio, si trova che il suo momento dipolare è 17,0 Debye. https://doi.org/10.1039/TF9676302177

Patrizio --93.150.82.42 (msg) 15:34, 10 feb 2025 (CET)Rispondi

Ciao, nel paragrafo indicato si fa riferimento solamente al gruppo laterale, non all'intera molecola come hai inteso tu. --Astubudustu 22:02, 12 feb 2025 (CET)Rispondi

@Astubudustu Ciao, la polarità è definita per una molecola (intera) ed è misurata dal momento dipolare, non mi risulta che sia applicabile/misurabile per una parte di essa. Non si dovrebbe parlare di polarità di un gruppo. Una proprietà che si possa applicare a un gruppo di atomi è l'elettronegatività di gruppo, appunto, ma non credo che servirebbe qui. Patrizio --93.150.82.42 (msg) 16:02, 13 feb 2025 (CET)Rispondi

Tuttavia gli amminoacidi alifatici proteinogenici sono comunemente raggruppati nel gruppo degli amminoacidi apolari, mostrando comportamento idrofobico quando presenti in peptidi. --Astubudustu 18:51, 13 feb 2025 (CET)Rispondi

@Astubudustu Ciao di nuovo, il fatto che un amminoacido sia o meno proteinogenico, come il fatto che una sua parte sia presente in peptidi, o che questi ultimi risultino idrofili o idrofobici, non c'entra niente con l'obiezione.

Un amminoacido è una molecola: la sua polarità, per definizione (a meno che non la si cambi), è una proprietà misurabile di tale molecola di amminoacido. Questo esclude che possa riguardare un pezzo di molecola. Patrizio --93.150.82.42 (msg) 20:52, 13 feb 2025 (CET)Rispondi

Si si ma questo lo so, stavo solo sottolineando che nella usuale suddivisione degli amminoacidi proteinogenici in base alle proprietà del gruppo funzionale avviene ciò. questo ha una utilità pratica perche permette di predire in linea di massima il comportamento di alcuni domini peptidici quando se ne conosce la sequenza amminoacidica. --Astubudustu 22:53, 13 feb 2025 (CET)Rispondi